Valin (Val) je treća aminokiselina razgranatog lanca - engleski: Branched Chain Amino Kiseline (BCAA). Kao leucin i izoleucin, valin u svojoj strukturi ima raspored razgranatih lanaca. Zbog ove specifične molekularne strukture ni životinje ni ljudski organizmi ne mogu stvoriti valin, zbog čega se ova aminokiselina naziva neophodnom (neophodnom za život). Napokon, valin se mora unositi u dovoljnim količinama s dijetalnim proteinima da bi se održao a dušik uravnotežiti i omogućuju normalan rast.Valina je jedna od ukupno 21 proteinogenih aminokiseline koristi za izgradnju proteini. Sve glavne proteini tijela sadrže valin u koncentraciji od 5-8%. Ovisno o strukturi njihovih bočnih lanaca, proteinogeni aminokiseline podijeljeni su u različite skupine. Valin, poput izoleucina, leucin, alanin a glicin je aminokiselina s alifatskim bočnim lancem. Alifatski amino kiseline nose samo jedan ugljen bočni lanac i nepolarni su. Valin je jedan od neutralnih amino kiseline, zbog čega se može ponašati i kiselo - oslobađajući protone - i alkalno - primajući protone. 1901. godine Herman Emil Fischer, utemeljitelj moderne biokemije, prvi je put izolirao esencijalnu aminokiselinu valin iz kazeina. Kazein je grubi koagulirajući protein mlijeko pa prema tome i glavna komponenta sira i skute. Strukturno, valin se dobiva izovaleričnom kiselinom zamjenom a vodik atom s amino skupinom (NH2), hemiterpen monokarbonske kiseline poznat i kao 3-metilmaslačna kiselina.
Probava proteina i apsorpcija u crijevima
Djelomična hidroliza prehrane proteini započinje u želudac. Glavne tvari za probavu proteina izlučuju se iz različitih stanica želuca sluznica. Glavne i sporedne stanice proizvode pepsinogen, preteču enzima koji cijepa proteine pepsin. Želudac stanice proizvode želučane kiseline, koji pospješuje pretvorbu pepsinogena u pepsin, U Dodatku, želučane kiseline snižava pH, koji se povećava pepsin aktivnost. Pepsin razgrađuje proteinima bogat valinom na produkte cijepanja s niskomolekularnom masom, poput poli- i oligopeptida. Dobri prirodni izvori valina uključuju kazein, surutka, jaja, meso, zob, cjelovita bjelančevina riže i lješnjaka. Topivi poli- i oligopeptidi naknadno ulaze u tankog crijeva, mjesto velike proteolize (probava proteina). Proteaze (cijepanje proteina enzimi) proizvode se u gušterači. Proteaze se u početku sintetiziraju i izlučuju kao zimogeni - neaktivni prethodnici. To je samo u tankog crijeva da ih aktiviraju enteropeptidaze - enzimi formirana od sluznica Stanice - kalcijum i probavni enzim tripsina. Najvažnije proteaze uključuju endopeptidaze i egzopeptidaze. Endopeptidaze cijepaju proteine i polipeptide iznutra molekule, povećavajući terminalnu napadljivost proteina. Egzopeptidaze napadaju peptidne veze na kraju lanca i mogu specifično cijepati određene amino kiseline s karboksilnog ili amino kraja proteina molekule. U skladu s tim nazivaju se karboksi- ili aminopeptidazama. Endopeptidaze i egzopeptidaze se međusobno nadopunjuju u cijepanju proteina i polipeptida zbog njihove različite specifičnosti supstrata. Endopeptidaza elastaza oslobađa specifične alifatske aminokiseline, uključujući valin. Valin se nakon toga nalazi na kraju proteina i tako je dostupan za cijepanje karboksipeptidaze A. Ova egzopeptidaza cijepa alifatske i aromatične aminokiseline iz oligopeptida. Valin se pretežno aktivno i elektrogeno apsorbira u natrij kotransport u enterocite (sluznica stanice) tankog crijeva. Otprilike 30 do 50% apsorbiranog valina već se razgrađuje i metabolizira u enterocitima. Prijevoz valina i njegovih metabolita iz stanica putem portalnog sustava u jetra javlja se duž koncentracija nagib kroz razne transportne sustave. Crijevni apsorpcija aminokiselina gotovo je gotovo na gotovo 100 posto. Bitne aminokiseline, kao što su valin, izoleucin, leucini metionina, apsorbiraju se mnogo brže od neesencijalne aminokiseline. Razgradnja dijetalnih i endogenih bjelančevina na manje produkte cijepanja nije samo važna za unos peptida i aminokiselina u enterocite, već služi i za rješavanje strane prirode molekule proteina i za sprečavanje imunoloških reakcija.
Razgradnja proteina
Valin i druge aminokiseline mogu se metabolizirati i razgraditi u svim tkivima organizma, oslobađajući NH3 u principu u svim stanicama i organima. Amonijak omogućuje sintezu ne-esencijalnih amino kiselina, purini, porfirini, proteini plazme i proteini obrane od infekcija. Budući da je NH3 u slobodnom obliku neurotoksičan i u vrlo malim količinama, mora se fiksirati i izlučiti. Amonijak može uzrokovati ozbiljna oštećenja stanica inhibicijom metabolizam energije i pH pomaci. Fiksacija se događa kroz glutamat reakcija dehidrogenaze. U ovom procesu, amonijak oslobođen u ekstrahepatičnim tkivima prenosi se u alfa-ketoglutarat, stvarajući glutamat. Prijenos druge amino skupine u glutamat rezultira stvaranjem glutamina, Postupak od glutamina sinteza služi kao preliminarni amonijak detoksikacija. Glutamin, koji se uglavnom formira u mozak, transportira vezani i na taj način bezopasan NH3 u jetra. Ostali oblici transporta amonijaka do jetra ima aspartanska kiselina i alanin. Potonja aminokiselina nastaje vezanjem amonijaka na piruvat u mišićima. U jetri se amonijak oslobađa iz glutamina, glutamata, alanin i aspartat. NH3 se sada konačno uvodi u hepatocite - stanice jetre detoksikacija uz pomoć karbamil-fosfat sintetaza u urea biosinteza. Dva amonijaka molekule tvore molekulu od urea, koji je netoksičan i izlučuje se putem bubrega urinom. Putem formiranja urea, 1-2 mola amonijaka mogu se eliminirati svakodnevno. Opseg sinteze uree podložan je utjecaju dijeta, posebno unos proteina u smislu količine i biološke kakvoće. U prosjeku dijeta, količina uree u dnevnom urinu je u rasponu od oko 30 grama. Pojedinci s oštećenom bubrežnom funkcijom ne mogu izlučiti višak uree kroz bubreg. Pogođene osobe trebale bi slijediti niskoproteinske proteine dijeta kako bi se izbjegla povećana proizvodnja i nakupljanje uree u bubreg zbog razgradnje aminokiselina.
