Leucin - Leu - jedan je od ukupno 21 proteinogena aminokiseline koristi za izgradnju proteini.Ovisno o strukturi njihovih bočnih lanaca, proteinogeni aminokiseline podijeljeni su u različite skupine. Leucin, poput izolevcina, valina, alanin a glicin je aminokiselina s alifatskim bočnim lancem. Alifatski aminokiseline nose samo jedan ugljen bočni lanac i nepolarni su.Leucin, izoleucin i valin nazivaju se razgranatim lancima amino kiseline zbog njihove specifične molekularne strukture: aminokiseline razgranatih lanaca (BCAA). BCAA su među neutralnim amino kiseline, zbog čega se mogu ponašati i kiselo - oslobađanje protona - i osnovno - unošenje protona. Leucin ne može sintetizirati samo ljudsko tijelo, pa je stoga neophodan. Kao aminokiselina esencijalna za život, leucin se mora unositi u dovoljnim količinama s dijetalnim bjelančevinama kako bi se održao uravnotežen dušik dijeta i omogućuju normalan rast.
Probava proteina i apsorpcija u crijevima
Djelomična hidroliza prehrane proteini započinje u želudac. Glavne tvari za probavu proteina izlučuju se iz različitih stanica želuca sluznica. Glavne i sporedne stanice proizvode pepsinogen, preteču enzima koji cijepa proteine pepsin. Želudac stanice proizvode želučane kiseline, koji pospješuje pretvorbu pepsinogena u pepsin, U Dodatku, želučane kiseline snižava pH, koji se povećava pepsin aktivnost. Pepsin razgrađuje protein bogat leucinom na proizvode cijepanja niske molekularne težine, poput poli- i oligopeptida. Dobri prirodni izvori leucina uključuju surutka, jaje, zob, kukuruz, prosa i bjelančevina lješnjaka, kao i kazein. Topivi poli- i oligopeptidi naknadno ulaze u tankog crijeva, mjesto glavne probave proteolize-proteina. U gušterači, proteaze - cijepaju se proteini enzimi - nastaju. Proteaze se u početku sintetiziraju i izlučuju kao zimogeni - neaktivni prethodnici. To je samo u tankog crijeva da ih aktiviraju enteropeptidaze - enzimi formirana od sluznica Stanice - kalcijum i probavni enzim tripsina.Najvažnije proteaze uključuju endopeptidaze i egzopeptidaze. Endopeptidaze se cijepaju proteini a polipeptidi unutra molekule, povećavajući terminalnu napadljivost proteina. Egzopeptidaze napadaju peptidne veze na kraju lanca i mogu specifično cijepati određene amino kiseline s karboksilnog ili amino kraja proteina molekule. U skladu s tim nazivaju se karboksi- ili aminopeptidazama. Endopeptidaze i egzopeptidaze međusobno se nadopunjuju zbog različite specifičnosti supstrata u cijepanju proteina i polipeptida. Endopeptidaza elastaza posebno oslobađa alifatske aminokiseline, uključujući leucin. Leucin se nakon toga nalazi na kraju proteina i tako je dostupan za cijepanje karboksipeptidaze A. Ova egzopeptidaza cijepa i alifatske i aromatske aminokiseline iz oligopeptida. Leucin se pretežno aktivno i elektrogeno apsorbira u natrij kotransport u enterocite (sluznica stanice) tankog crijeva. Otprilike 30 do 50% apsorbiranog leucina već se razgrađuje i metabolizira u enterocitima. Prijevoz leucina i njegovih metabolita iz stanica putem portalnog sustava u jetra javlja se kroz razne prometne sustave duž rijeke koncentracija gradijent.Crijeva apsorpcija aminokiselina gotovo je potpuna i iznosi gotovo 100 posto. Bitne aminokiseline, kao što su leucin, izoleucin, valin i metionina, apsorbiraju se mnogo brže od neesencijalne aminokiseline. Razgradnja prehrambenih bjelančevina i endogenih bjelančevina na manje proizvode cijepanja nije samo važna za unos peptida i aminokiselina u enterocite, već služi i za rješavanje strane prirode proteinske molekule i za sprečavanje imunoloških reakcija.
Razgradnja proteina
Leucin i druge aminokiseline mogu se metabolizirati i razgraditi u svim tkivima organizma, oslobađajući NH3 u principu u svim stanicama i organima. Amonijak omogućuje sintezu ne-esencijalnih amino kiselina, purini, porfirini, proteini plazme i proteini obrane od infekcija. Budući da je NH3 u slobodnom obliku neurotoksičan i u vrlo malim količinama, mora se fiksirati i izlučiti. Amonijak može dovesti do ozbiljnog oštećenja stanica inhibicijom metabolizam energije a pH se mijenja. Fiksacija se događa kroz glutamat reakcija dehidrogenaze. U ovom procesu, amonijak oslobođen u ekstrahepatičnim tkivima prelazi se u alfa-ketoglutarat, stvarajući glutamat. Prijenos druge amino skupine u glutamat rezultira stvaranjem glutamina, Postupak od glutamina sinteza služi kao preliminarni amonijak detoksikacija. Glutamin, koji se uglavnom formira u mozak, transportira vezani i na taj način bezopasan NH3 u jetra. Ostali oblici transporta amonijaka do jetra ima aspartanska kiselina i alanin. Potonja aminokiselina nastaje vezanjem amonijaka na piruvat u mišićima. U jetri se amonijak oslobađa iz glutamina, glutamata, alanin i aspartat. NH3 se sada konačno uvodi u hepatocite - stanice jetre detoksikacija uz pomoć karbamil-fosfat sintetaza u urea biosinteza. Dva amonijaka molekule tvore molekulu od urea, koji je netoksičan i izlučuje se putem bubrega urinom.1-2 mola amonijaka može se eliminirati svakodnevno stvaranjem urea. Opseg sinteze uree podložan je utjecaju dijeta, posebno unos proteina u smislu količine i biološke kakvoće. U prosjeku dijeta, količina uree u dnevnom urinu kreće se u rasponu od oko 30 grama. Pojedinci s oštećenom bubrežnom funkcijom ne mogu izlučiti višak uree kroz bubreg. Pogođene osobe trebale bi se pridržavati prehrane s niskim udjelom proteina kako bi izbjegle povećanu proizvodnju i nakupljanje uree u organizmu bubreg zbog razgradnje aminokiselina.
