Lizin (Lys) jedan je od 21 L-aminokiseline koji se redovito ugrađuju u proteini. Zbog ovog razloga, lizin naziva se proteinogenim i bitan je za biosintezu proteini te održavanje mišića i vezivno tkivo. Deficit od lizin može narušiti biosintezu bjelančevina (stvaranje novih proteini). Po kemijskoj strukturi i sastavu lizin spada u osnovno aminokiseline, koji također uključuju histidin i arginin. Budući da sve tri aminokiseline sastoje se od šest ugljen atomi i osnovna skupina, nazivaju se heksonima baze. U lizinu, slobodna amino skupina (NH2) u bočnom lancu reagira kao baza, posebno ako je pH prenizak ili kiseo. Ako je to slučaj, slobodna NH2 skupina lizina uzima protone (H +) iz okoline i postaje NH3 +. Kroz protonsku vezu lizin povećava pH okoliša i istodobno stječe pozitivan naboj. Na taj način, osnovni amino kiseline održavati pH u izvanstaničnom i unutarćelijskom prostoru organizma. Lizin ne proizvodi samo ljudsko tijelo i on je stoga neophodan (potreban za život). Uz lizin, još osam amino kiseline smatraju se neophodnima, a sve one moraju biti opskrbljene hranom i ne mogu se zamijeniti drugim aminokiselinama. Dok je sedam od esencijalnih amino kiselina mogu nastati u posrednom metabolizmu iz njihovih odgovarajućih alfa-keto kiselina reakcijom transaminacije, to nije slučaj s lizinom i treoninom. Oni se nepovratno transaminiraju i stoga se nazivaju esencijalnih amino kiselina ispravan.
Probava i crijevna apsorpcija
Djelomična hidroliza dijetalnih bjelančevina započinje u želudac. Važne tvari za probavu bjelančevina izlučuju se iz različitih stanica želuca sluznica. Glavne stanice proizvode pepsinogen, preteču enzima koji cijepa proteine pepsin. Parijetalne stanice proizvode želučane kiseline (HCl), koji pospješuje pretvorbu pepsinogena u pepsin. Uz to, HCl snižava želučani pH, koji se povećava pepsin aktivnost. Pepsin razgrađuje protein bogat lizinom na proizvode cijepanja s niskomolekularnom masom, poput poli- i oligopeptida. Dobri prirodni izvori lizina uključuju surutka, jaje, meso, soja, proteini pšenične klice, leće i amaranta, kao i kazein. Osim toga, kuhanje voda krumpira ima velike količine lizina jer se aminokiselina otapa iz proteina krumpira djelovanjem topline. Topivi poli- i oligopeptidi naknadno ulaze u tankog crijeva, mjesto glavne proteolize (probava proteina). Proteaze (cijepanje proteina enzimi) nastaju u acinarnim stanicama gušterače (gušterače). Proteaze se u početku sintetiziraju i izlučuju kao zimogeni - neaktivni prethodnici. Tek je tankog crijeva da zimogene aktiviraju enteropeptidaze, kalcijum i probavni enzim tripsina. Enteropeptidaze su enzimi koje proizvode enterociti (stanice crijeva sluznica) i izlučuje se kad stignu proteini iz hrane. Zajedno s kalcijum, Oni dovesti na pretvorbu tripsinogen do tripsina u lumenu crijeva, koji je pak odgovoran za aktivaciju drugih zimogena dobivenih iz lučenja gušterače. Najvažnije proteaze uključuju endopeptidaze i egzopeptidaze. Endopeptidaze, kao što su tripsina, kimotripsin, elastaza, kolagenazai enteropeptidaza, cijepaju proteine i polipeptide unutra molekule, povećavajući terminalnu napadljivost proteina. Egzopeptidaze, kao što su karboksipeptidaze A i B, te amino i dipeptidaze, napadaju peptidne veze na kraju lanca i mogu specifično cijepati određene amino kiseline s karboksi ili amino kraja proteina molekule. U skladu s tim nazivaju se karboksi- ili aminopeptidazama. Endopeptidaze i egzopeptidaze nadopunjuju se u cijepanju proteina i polipeptida zbog njihove različite supstratne specifičnosti. Endopeptidaza tripsin posebno oslobađa osnovne aminokiseline lizin, arginin, histidin, ornitin i cistin na C-terminalnom kraju peptidnog lanca. Lizin se naknadno nalazi na kraju proteina i tako je dostupan za cijepanje karboksipeptidaze B. Ova egzopeptidaza cijepa isključivo osnovne aminokiseline iz oligopeptida. Na kraju probave bjelančevina, lizin je prisutan ili kao slobodna aminokiselina ili vezan za druge aminokiseline, u obliku di- i tripeptida. U slobodnom, nevezanom obliku, lizin se pretežno aktivno i elektrogeno uzima u natrij kotransport u enterocite (sluznica stanice) tankog crijeva. Pokretačka sila ovog procesa usmjerena je na vrijednost ćelije natrij gradijent, koji se održava uz pomoć natrija /kalij ATPaza. Ako je lizin još uvijek dio di- ili tripeptida, oni se transportiraju u enterocite protiv a koncentracija gradijent u H + kotransportu. Unutarstanično se peptidi razgrađuju od strane amino i dipeptidaza na slobodne aminokiseline, uključujući lizin. Lizin napušta enterocite putem različitih transportnih sustava duž koncentracija gradijent i transportira se do jetra putem portala krv. Crijevni apsorpcija lizina gotovo je potpuna s gotovo 100%. Međutim, postoje razlike u brzini apsorpcija. Bitne aminokiseline, kao što su lizin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofani metionina, apsorbiraju se mnogo brže od neesencijalne aminokiseline. U usporedbi s neutralnim aminokiselinama, aminokiseline s osnovnom bočnom skupinom apsorbiraju se u enterocite puno sporije. Razgradnja dijetalnih i endogenih bjelančevina na manje proizvode cijepanja nije važna samo za unos peptida i aminokiselina u enterocite, već služi i za rješavanje strane prirode molekule proteina i za sprečavanje imunoloških reakcija.
