Tripsin: Funkcija i bolesti

Kao enzim gušterače, tripsina odgovoran je za daljnju razgradnju hrane proteini. Svoj učinak ostvaruje u visoko alkalnom području. tripsina nedostatak dovodi do nedostatak proteina u tijelu zbog oslabljene razgradnje proteina.

Što je tripsin?

tripsina predstavlja proteazu koja nastavlja probavu proteini u alkalnoj regiji tankog crijeva. U želudac, enzim već započinje cijepanjem proteina u kiselom okruženju pepsin. Enzim tripsin sastoji se od tri komponente. To su tripsin-1 kao kation, tripsin-2 kao anion i tripsin-4. Dvije trećine enzima sastoji se od tripsina-1, a jedna trećina od tripsina-2. Tripsin-4 ili mezotripsin prisutni su samo u manjim količinama. Trippsin je endoproteaza. Protein cijepa samo na određenim mjestima. Nadalje, to je serinska proteaza. Njegovo aktivno mjesto sadrži katalitičku trijadu aspartanska kiselina, histidin i serin. Dijeta dijeli proteini po mogućnosti na osnovnom aminokiseline lizin, arginin i modificiran cistein. Tripinsin se proizvodi iz prekursora zimogena tripsinogen uz pomoć katalitičkog djelovanja crijevnog enzima enteropeptidaze. Enzim se sastoji od 224 aminokiseline. Tripsin postiže svoj optimalni učinak pri pH od 7 do 8.

Funkcija, radnja i zadaci

Zadatak tripsina je nastaviti razgradnju proteina koja je već započela u želudac, sada u alkalnom području. U želudac, predgruba dijetalnih bjelančevina sličnim enzimom pepsin započinje u kiselom području. I ovdje su proteinski lanci razbijeni u određenim točkama. Dok se ta razgradnja proteina u želucu odvija na aromatičnom aminokiseline kao što je fenilalanin, proteini i polipeptidi se na osnovne aminokiseline razgrađuju pomoću tripsina lizin i arginin i na modificirani cistein. Još jedna razlika pepsin jest da tripsin ostvaruje svoj optimalni učinak u alkalnom području pri pH od 7 do 8. Aktivirani tripsin također pretvara druge zimogene kao što su kimotripsinogen, pro-elastaza, prokarboksipeptidaza i druge neaktivne enzimi u aktivne enzime. Pretvorba započinje odmah nakon oslobađanja tripsina. Ostale proteaze gušterače su kimotripsin, karboksipeptidaze ili elastina. Nadalje, tripsin se također aktivira pretvaranjem tripsinogen, enzimi gušterače su u početku prisutni u svom neaktivnom obliku kako bi spriječili da se gušterača raspadne samo-probavom. Tek kada se izluče neaktivni predoblici, može doći do njihovog aktiviranja cijepanjem. Prvo, enteropeptidaza katalizira pretvorbu tripsinogen do tripsina. To je jedina funkcija enteropeptidaze. U ovom procesu heksamer koji sadrži krajnju aminokiselinu lizin se cijepa od tripsinogena. Budući da tripsin također cijepa polipeptidne lance na bazičnom lizinu, on sada također katalizira vlastitu aktivaciju i istovremeno aktivaciju ostalih zimogena. Zajedno s enzimi kimotripsin i elastaza, cijepa veće proteine ​​u tankog crijeva i peptoni (polipeptidni lanci) nastali djelovanjem pepsina u tri- i dipeptide. Ti se manji peptidi potom podvrgavaju daljnjoj razgradnji na amino kiseline uz pomoć drugih enzimi. Konkretno, tripsin također doprinosi razgradnji aminokiseline metionina. Lizin, između ostalog, potiče stvaranje tripsina.

Formiranje, pojava, svojstva i optimalne vrijednosti

Tripsin je endogeni enzim za probavu bjelančevina hrane. Zbog toga ga gušterača uvijek izlučuje nedugo nakon uzimanja hrane. Međutim, enzim se također može dobiti iz životinjskih izvora i koristiti medicinski. Učinak cijepanja proteina može se, između ostalog, koristiti za razgradnju vlastitih proteinskih kompleksa u tijelu. Na taj se način mogu razgraditi imuni kompleksi autoimune bolesti. Upale u mišićno-koštanom sustavu također se mogu dobro liječiti tripsinom. Nadalje, aktivira enzim plazmin iz plazminogena. Plazmin otapa fibrin u slučaju ozbiljnog stvaranja tromba. Tako, uz pomoć tripsina, tromboza može se liječiti ili čak spriječiti. Nadalje, tripsin pomagala probava kad se uzima za vrijeme jela. Kada se primijeni 1 do 2 sata prije ili nakon obroka, djeluje protuupalno.

Bolesti i poremećaji

U kontekstu insuficijencija gušterače, sinteza probavni enzimi kao što je tripsin može biti ograničen. Rezultat je razvoj probavnih poremećaja. Uz proteaze, gušterača proizvodi i lipaze i amilaza. Ako enzimi nedostaju, sastojci hrane više se ne probavljaju i ulaze u debelo crijevo u procesu. Ako, na primjer, nedostaje tripsina, proteini hrane više se ne mogu pravilno razgraditi. Putrefactive bakterija nastaniti se u debelo crijevo i anaerobno razgrađuju proteine. To dovodi do masovnih probavni problemi s nadutost, proljev i bol u trbuhu. Nadalje, smanjeno stvaranje amino kiseline vodi do nedostatak proteina i pothranjenost usprkos dovoljnom unosu hrane. Međutim, enzimi se mogu isporučiti i izvana. Međutim, postoje i hitne medicinske situacije u kojima endogeni enzimi poput tripsina probavljaju samu gušteraču. To se može dogoditi u slučaju zapreke žuč i kanali gušterače. U ovom slučaju, tripsin se oslobađa, ali ne može ući u tankog crijeva zbog začepljenja gušterače. Ako se kanal pankreasa ne otvori u ovoj akutnoj hitnoj situaciji, dolazi do smrtnog ishoda zbog samootapanja gušterače. Kanal gušterače također može biti potpuno ili djelomično začepljen u tumorima gušterače. Djelovanje probavnih sokova unutar gušterače očituje se kao kronično ili akutni pankreatitis. Nedostatak tripsina također može biti uzrokovan mutacijom. Nadalje, postoje i nasljedni oblici pankreatitis kada je oslabljena razgradnja tripsina.