Hemoglobin sinteza se sastoji od sinteze hema i sinteze globina. Napokon, dolazi do povezivanja protetske hem grupe s po četiri globina, da bi se stvorila željezo-sadržavajući proteinski kompleks hemoglobin. Oba poremećaja u sintezi hema i sinteza globina mogu dovesti ozbiljno zdravlje problemi.
Što je sinteza hemoglobina?
Hemoglobin je željezo-sadržavajući kompleks proteina koji se nalazi u crvenoj boji krv Stanice. Da bismo razumjeli sintezu hemoglobina, prvo je potrebno znati strukturu hemoglobina. Hemoglobin je željezo-sadržavajući proteinski kompleks, koji se sastoji od četiri podjedinice globina, svaka s protetskom hemskom skupinom. U odraslom humanom hemoglobinu postoje dva identična alfa globina i dva identična beta globina kao podjedinice. Svaka od ovih podjedinica vezana je uz protetsku hem skupinu, koja se sastoji od kompleksa porfirin-željezo II. Dakle, hemoglobinski kompleks sadrži po četiri heme skupine. Svaka heme skupina može složiti kisik molekula na ion željeza II ovisno o kemijskoj okolini. Ovisno o tome s koliko je heme grupa opterećeno kisik, govorimo o oksihemoglobinu (bogat kisikom) ili deoksihemoglobinu (siromašan kisikom). Ion željeza II nalazi se u središtu porfirinskog prstena. S njegove strane postoji složena veza s ostatkom histidina globina. S druge strane, ovisno o energetskom stanju željeznog iona, an kisik molekula može biti složeno vezana. Na energetsko stanje utječu vanjski fizikalni i kemijski uvjeti zbog konformacijskih promjena globina.
Funkcija i zadatak
Posljednji korak u sintezi hemoglobina je sastavljanje protetske hem skupine s četiri globinske jedinice u proteinski kompleks koji sadrži željezo. Pojedinačne komponente formirane su neovisnim biosintetskim putovima. Polazni materijali za porfirinski prsten heme skupine su aminokiselina glicin i sukcinil-CoA. Sukcinil-CoA sastoji se od koenzima A i jantarne kiseline. Jantarna kiselina je intermedijarni produkt razgradnje energetski bogatih ketonskih tijela kao dio metabolizam energije. Uz pomoć enzima sintaze delta-aminolevulinske kiseline sintetizira se delta-aminolevulinska kiselina iz sukcinil-CoA i glicina. Uz eliminacija jedne molekule voda, Dva molekule delta-aminolevulinske kiseline kondenziraju se da bi nastali derivat pirola porfobilinogen. Uz eliminacija of amonijak a uz pomoć enzima uroporfirinogen I sintetaze, četiri molekule reakcije porfobiliogena u hidroksimetilbilan. To se transformira u uroporfirinogen III s stvaranjem prstena. Enzimska dekarboksilacija i dehidrogenacija u mitohondriji stvara protoporfirin. S enzimom ferokelatazom, ion željeza II ugrađen je u ovu molekulu kako bi stvorio hem. U citozolu stanice, hem je povezan s proteinskim globinom da bi stvorio hemoglobin proteinski kompleks koji sadrži željezo. Sinteza pojedinih globina odvija se normalnom biosintezom bjelančevina. Kao što je ranije spomenuto, kompleks odraslih hemoglobina prima dvije identične podjedinice od alfa- i beta-globina. Zbog svoje složene strukture, gotovi hemoglobin razvio je sposobnost transporta kisika i opskrbe svim stanicama organizma. Međutim, vezanje središnjeg željeza na kisik nije jako jako i na njega vrlo lako utječu vanjski kemijski i fizički čimbenici. To omogućuje hemoglobinu i brzu apsorpciju kisika i njegovo brzo oslobađanje. Dakle, opterećenje hemoglobina kisikom, između ostalog, ovisi o faktorima PH vrijednosti, ugljen parcijalni tlak dioksida ili kisika ili čak temperature. Ove utjecajne varijable mijenjaju, na primjer, konformaciju globina, tako da se vezanje kisika može ojačati ili oslabiti blagim promjenama energetskog i steričkog omjera. Dakle, pri niskom PH i visokom ugljen parcijalni tlak dioksida, vezanje kisika na ion željeza II je oslabljeno, što pogoduje oslobađanju kisika. U tim uvjetima dolazi do većeg metaboličkog prometa, koji također ima povećanu potrebu za kisikom. Sustav transporta kisika najbolje se prilagođava fizičkim potrebama putem funkcije hemoglobina.
Bolesti i tegobe
Poremećaji u sintezi hemoglobina mogu dovesti raznim bolestima.Na primjer, postoji niz genetske bolesti koji se temelje na poremećaju sinteze hema. U tom se slučaju preteče hema nakupljaju u tijelu, što između ostalog dovodi do ekstremne osjetljivosti na svjetlost. U tim tzv porfirije, porfirini su pohranjeni u krv posuđe ili čak jetra. Kada su izloženi svjetlosti, neki oblici porfirije pohraniti povećanu energiju zračenja. Kada se energija oslobodi, stvaraju se radikali kisika koji napadaju i uništavaju izloženo tkivo. Jaki svrbež i spaljivanje bol razviti. Postoji sedam oblika porfirije. Stvaranje hema postupak je u osam koraka u kojem se sedam enzimi su uključeni. Ako enzim nedovoljno funkcionira, odgovarajući prekursor pohranjuje se u ovom trenutku sinteze hema. Na temelju simptoma, porfirije su podijeljene u dvije glavne skupine. Takozvane kožne porfirije karakteriziraju bolne fotofobija od koža. U jetrnim porfirijama, jetra zahvaćenost prevladava s teškim bol u trbuhu, mučnina i povraćanje. Međutim, u mnogim slučajevima dolazi do preklapanja dvaju simptomatskih kompleksa. Porfirije često pokazuju epizodni tijek s akutnim napadima. Ovisno o vrsti porfirija, oni se manifestiraju iznenadnim bolnim koža reakcije, kolika bol u trbuhu, mučnina/povraćanje, crvena boja urina, napadaji, neurološki deficiti ili čak psihoze. Ostali poremećaji sinteze hemoglobina odnose se na neispravnu sintezu globina molekule zbog mutacija odgovarajućih gena. Primjeri su takozvane srpaste stanice anemija ili talasemije. U srpasti ćeliji anemija, protein beta-globinske podjedinice genetski je promijenjen. Na položaju šest ovog proteina, aminokiselina glutaminska kiselina zamjenjuje se valinom. U nedostatku kisika, dotični hemoglobin se deformira u oblik srpa, skupljajući se i začepljujući male krv posuđe. To rezultira opasnošću po život poremećaji cirkulacije. Talasemije su skupina različitih malformacija hemoglobina koje rezultiraju smanjenim stvaranjem lanca globina u alfa ili beta globinu. Najvažniji simptom je ozbiljan anemija.
